中国科学家称，他们在一种中国本土蜈蚣的毒液内发现了一种新的化合物，可以用做止痛药，而且没有副作用。

专家称，这个发现可以帮助军队减少治疗战场伤员时对吗啡的依赖，甚至可以让士兵具有在战斗中受伤后仍然可以继续作战的能力。

报道称，领导这项研究的科学家赖仞教授说：“这和吗啡完全不同。” 在位于云南省南部的中国科学院昆明动物研究所工作的赖教授补充说：“吗啡只能在紧急情况下使用，因为它有很多副作用，长期使用会导致成瘾。”

赖教授表示，他们研究的最终目标是研制出不会影响用药人健康的长期止痛药。他说蜈蚣毒液是这条探索之路上的希望之灯。蜈蚣毒液会使被咬的地方疼痛、肿胀，但一般不会致死，虽然也有例外的情况。

赖教授的团队从生长在东亚和澳大利亚的少棘蜈蚣体内的复杂毒素中分离出一种被称为RhTx的化学物质。他们说，这种化学物质有可以像开关一样控制疼痛感的功能。

报道称，尽管吗啡从一战开始就在军事活动中被广泛应用，并且仍然是战地医生最重要的止痛药，但使用吗啡有一定风险。例如，吗啡会对病人的呼吸产生不好的影响，还会扰乱血压——在某些情况下这两者都可以致死。更严重的问题是，吗啡有很强的成瘾性。吗啡来自鸦片，因其与中枢神经系统相互作用的方式，能带来平静感或极度兴奋的情绪。因此，很多国家对吗啡，甚至是医学用吗啡的使用都设下很严格的限制。

但止痛药的重要性如何强调都不为过，不论是对癌症患者来说，还是对经历过战斗有战后创伤的老兵来说都是。据报告显示，战斗受伤导致的长期伤痛甚至使一些老兵自杀。

报道称，为找到如吗啡和可待因等止痛药的替代品，赖教授的团队决定研究一些可致死的和相对没那么危险的毒素。他们的方法建立在这样的逻辑上：如果某种化学物质可以引发痛感，那么理论上能通过逆转同一个机制来获得相反的效果。

蜈蚣是地球上最古老的捕食动物之一。已发现的最早蜈蚣化石可追溯到4.6亿年前——也就意味着蜈蚣比某些恐龙还要古老。尽管大部分蜈蚣相对无害，但某些种类蜈蚣的叮咬可以致人死亡。

研究团队在他们的论文里写道，蜈蚣导致的“剧痛……立刻发作并且可以持续半小时到两小时的时间”。该论文日前在《自然·通讯》杂志上发表。

赖教授的团队研究了少棘蜈蚣的毒液，少棘蜈蚣有很强的攻击性，以其鲜艳的颜色出名，成虫约20厘米长。研究团队说，他们发现少棘蜈蚣的毒液里有许多种复杂的化学成分，花费了数年时间才找到与疼痛有关的化合物RhTx。

报道称，赖教授和他的同事通过使用如核磁共振和荧光成像等多种手段发现，RhTx导致疼痛的方式是在宿主的中枢神经系统中引发“错误警报”。RhTx通过与TRPV1结合达到以上效果。TRPV1是一种在动物和人体中常见的感知热度的蛋白质。RhTx能够欺骗这种所谓的哨兵蛋白质，使其相信外部温度突然比实际温度升高许多，以此产生类似被热水烫的痛觉。

研究团队称，但假如对同一种化合物进行处理，使之产生相反的作用，则接受试验的动物可以在热水中游泳而丝毫意识不到这对自己造成多大伤害。因此，TRPV1蛋白质在下一代止痛药开发中成为很受欢迎的研究对象也就不足为奇了。一些医药公司使用辣椒的有效成分辣椒素来抑制由TRPV1引起的疼痛警报。

报道称，中国的研究者称他们的研究“将开启对（蜈蚣毒液）进行分子修改”从而将其从疼痛制造者逆转变成止痛药的“大门”。“但仍有很长的路要走。”赖教授说。

他说：“疼痛是个非常复杂的科学问题，在疼痛的内在机制方面还有很多问题没有解答。现在说蜈蚣毒素是否可以取代吗啡成为终极止痛药还为时过早。”（来源：参考消息网）

A pain-inducing centipede toxin targets the heat activation machinery of nociceptor TRPV1

Abstract  The capsaicin receptor TRPV1 ion channel is a polymodal nociceptor that responds to heat with exquisite sensitivity through an unknown mechanism. Here we report the identification of a novel toxin, RhTx, from the venom of the Chinese red-headed centipede that potently activates TRPV1 to produce excruciating pain. RhTx is a 27-amino-acid small peptide that forms a compact polarized molecule with very rapid binding kinetics and high affinity for TRPV1. We show that RhTx targets the channel’s heat activation machinery to cause powerful heat activation at body temperature. The RhTx–TRPV1 interaction is mediated by the toxin’s highly charged C terminus, which associates tightly to the charge-rich outer pore region of the channel where it can directly interact with the pore helix and turret. These findings demonstrate that RhTx binding to the outer pore can induce TRPV1 heat activation, therefore providing crucial new structural information on the heat activation machinery.

原文链接：http://www.nature.com/ncomms/2015/150930/ncomms9297/full/ncomms9297.html